Tráviacich enzýmov - Toto sú proteínové látky, ktoré sa vyrábajú v gastrointestinálnom trakte. Poskytujú proces štiepenia potravín a stimulujú jej asimiláciu.

Hlavnou funkciou tráviacich enzýmov je rozklad komplexných látok na jednoduchšie, ktorý sa ľahko absorbuje v čreve človeka.

Účinok proteínových molekúl je zameraný na nasledujúce skupiny látok:

• proteíny a peptidy;
• oligo a polysacharidy;
• tuky, lipidy;
• nukleotidy.

Typy enzýmov

1. Pepsin. Enzým je látka, ktorá sa vyrába v žalúdku. Ovplyvňuje proteínové molekuly v zložení potravín, rozkladá ich na elementárne zložky - aminokyseliny.
2. Tripsin a chimothrixín. Tieto látky sú zahrnuté v skupine pankreatických enzýmov, ktoré sú produkované pankreasom a sú dodávané do dvanástného čreva. Tu tiež ovplyvňujú proteínové molekuly.
3. Amyláza. Enzým sa vzťahuje na látky, ktoré rozkladajú cukor (sacharidy). Amyláza sa vyrába v ústnej dutine av tenkom čreve. Rozkladá jeden z hlavných polysacharidov - škrob. V dôsledku toho sa ukáže malý sacharidový - maltóza.
4. Maltaza. Enzým tiež ovplyvňuje sacharidy. Jeho špecifickým substrátom je maltóza. Rozkladá sa na 2 molekulách glukózy, ktoré sú absorbované črevnou stenou.
5. Sakaraza. Proteín ovplyvňuje ďalší spoločný disacharid - sacharóza, ktorá je obsiahnutá v akomkoľvek vysokoobchodnom jedle. Sacharidy prestávky na fruktózu a glukózu, ľahko asimilovať telom.
6. Laktázy. Špecifický enzým, ktorý ovplyvňuje sacharidy mlieka - laktózy. So svojím rozkladom sa získajú iné produkty - glukóza a galaktóza.
7. Nuclease. Enzýmy z tejto skupiny majú vplyv na nukleové kyseliny - DNA a RNA, ktoré sú obsiahnuté v potravinách. Po ich účinkoch sa látka rozpadá na samostatné zložky - nukleotidy.
8. Nukleotidázy. Druhá skupina enzýmov, ktorá postihuje nukleové kyseliny, sa nazýva nukleotidázy. Rozkladajú nukleotidy na získanie menších zložiek - nukleozidy.
9. Karboxypeptidáza. Enzým ovplyvňuje malé proteínové molekuly - peptidy. V dôsledku tohto spôsobu sa získajú individuálne aminokyseliny.
10. Lipáza. Látka rozkladá tuky a lipidy vstupujúce do tráviaceho systému. Súčasne sú ich zložky vytvorené - alkohol, glycerín a mastné kyseliny.

Nedostatok tráviacich enzýmov

Nedostatočná generácia tráviacich enzýmov je vážny problém, ktorý vyžaduje lekársky zásah. S malým množstvom endogénnych enzýmov, jedlo nebude môcť normálne stráviť v čreve osobe.

Ak sa látky nie sú strávené, nemôžu byť absorbované v čreve. Drážiaci systém môže asimilovať len malé fragmenty organických molekúl. Veľké zložky, ktoré sú súčasťou potraviny, nebudú môcť prínosom pre osobu. V dôsledku toho môže telo rozvíjať nedostatočnosť určitých látok.

Nedostatok sacharidov alebo tuku povedú k tomu, že telo stratí palivá pre aktívne aktivity. Nedostatok proteínov zbavuje ľudské telo stavebného materiálu, ktoré sú aminokyselinami. Okrem toho, zažívacie poškodenie vedie k zmene povahy výkalov, čo môže nepriaznivo ovplyvniť povahu.

Dôvody

• zápalové procesy v čreve a žalúdku;
• poruchy výživy (prejedanie, nedostatočné tepelné spracovanie);
• metabolické ochorenia;
• pankreatitída a iné choroby pankreasu;
• poškodenie pečene a žlčových ciest;
• vrodené patológie enzýmového systému;
• pooperačné následky (nedostatočnosť enzýmov z dôvodu odstránenia časti tráviaceho systému);
• liečivé vplyvy na žalúdok a črevá;
• tehotenstvo;

Príznaky

Dlhé zachovanie tráviacich insuficiencie je sprevádzaná vznikom bežných symptómov spojených so zníženým tokom živín do tela. Táto skupina zahŕňa nasledujúce klinické prejavy:

• všeobecná slabosť;
• znížený výkon;
• bolesti hlavy;
• poruchy spánku;
• zvýšená podráždenosť;
• v ťažkých prípadoch - príznaky anémie v dôsledku nedostatočnej absorpcie železa.

Prebytočné tráviacich enzýmov

Prebytočné tráviace enzýmy sú najčastejšie pozorované s takou chorobou ako pankreatitídou. Podmienka je spojená s hyperproduction týchto látok bunkami pankreasu a narušenia ich vylučovania do čreva. V tomto ohľade sa aktívny zápal vyvíja v telesnom tkanive spôsobenej vplyvom enzýmov.

Príznaky pankreatitídy môžu byť:

• silná bolesť v bruchu;
• nevoľnosť;
• nadúvanie;
• porušenie charakteru kresla.

Často vyvíja všeobecné zhoršenie stavu pacienta. Existuje všeobecná slabosť, podráždenosť, telesná hmotnosť sa znižuje, normálny spánok je narušený.

Ako identifikovať porušenie syntézy tráviacich enzýmov?

Základné princípy terapie pre porušovanie enzýmov

Zmena výroby tráviacich enzýmov je dôvodom na podanie lekára. Po komplexnom vyšetrení lekár určí príčinu porúch a predpisuje vhodnú liečbu. Neodporúča sa zaoberať sa patológiou sami.

Dôležitou zložkou liečby je správna výživa. Pacient je priradený zodpovedajúcu diétu, ktorá je zameraná na zmiernenie trávenia potravy. Je potrebné vyhnúť sa prejedaniu, pretože provokuje črevné poruchy. Pacienti sú predpísané liekovej terapie, vrátane substitučnej liečby.

Osobitné fondy a ich dávky sú vybrané lekárom.

Enzýmy, organické látky proteínovej prírody, ktoré sú syntetizované v bunkách a zvyšujú reakciu, ktorá sa do nich prúdi mnohokrát, bez toho, aby boli podrobené chemickým transformáciam. Látky, ktoré majú podobný účinok, existujú v neživom charaktere a nazývajú sa katalyzátory.

Enzýmy (z lat. Fermentum - fermentácia, závodné) sa niekedy nazývajú enzýmy (z gréckeho zariadenia, Zyme - Zervaska). Všetky živé bunky obsahujú veľmi veľký súbor enzýmov, ktorých katalytická aktivita závisí od fungovania buniek. Takmer každý z mnohých rôznych reakcií vyskytujúcich sa v bunke si vyžaduje účasť konkrétneho enzýmu. Štúdium chemických vlastností enzýmov a katalyzovaných reakcií sa zaoberá špeciálnou, veľmi dôležitou oblasťou biochémie - enzymológie.

Mnohé enzýmy sú v bunke v voľnom stave, pričom sa jednoducho rozpustí v cytoplazme; Iní sú spojení s komplexnými vysoko organizovanými štruktúrami. Existujú enzýmy, zvyčajne umiestnené mimo bunky; Tak, enzýmy katalyzujúce štiepenie škrobu a proteínov sú vylučované pankreasom v čreve. Tajomné enzýmy a mnoho mikroorganizmov.

Enzým

Enzýmy zapojené do základných procesov konverzie energie, ako je napríklad rozdelenie cukrov, tvorba a hydrolýza vysokoenergetickej zlúčeniny adenozínu triffosfátu (ATP), sú prítomné v bunkách všetkých typov - zvieratá, rastliny, bakteriálne. Existujú však enzýmy, ktoré sú vytvorené len v tkanivách určitých organizmov.

Tak, enzýmy zapojené do syntézy celulózy sa nachádzajú v zelenine, ale nie v živočíšnych bunkách. Preto je dôležité rozlišovať medzi "univerzálnymi" enzýmami a enzýmami špecifickými pre určité typy buniek. Všeobecne povedané, tým viac buniek sa špecializuje, tým väčšia je pravdepodobnosť, že bude syntetizovať sadu enzýmov potrebných na vykonanie konkrétnej funkcie buniek.

Funkcia enzýmov je, že majú vysokú špecificitu, t.j. môže urýchliť iba jednu reakciu alebo reakciu rovnakého typu.

V roku 1890, E. G. Fisher navrhol, že táto špecifickosť je spôsobená špeciálnou formou molekuly enzýmu, ktorá presne zodpovedá forme molekuly substrátu. Táto hypotéza dostala názov "kľúč a zámok", kde sa kľúč porovnáva so substrátom a hradom s enzýmom. Hypotéza znie: Podklad prichádza na enzým, pretože kľúč zapadá do hradu. Selektivita enzýmu súvisí so štruktúrou jeho aktívneho centra.

Enzýmová aktivita

Po prvé, teplota enzýmu ovplyvňuje teplotu. S zvýšením teploty sa rýchlosť chemickej reakcie zvyšuje. Rýchlosť molekúl sa zvyšuje, objavujú sa viac šancí na seba. Preto pravdepodobnosť, že reakcia medzi nimi sa zvýši. Teplota poskytujúca najväčšiu aktivitu enzýmu je optimálna.

Mimo optimálnej teploty sa reakčná rýchlosť znižuje v dôsledku denaturácie proteínov. Keď sa teplota znižuje, rýchlosť chemickej reakcie tiež klesá. V tom momente, keď teplota dosiahne bod mrazu, enzým je inaktivovaný, ale nenachádza denatrrát.

Klasifikácia enzýmov

V roku 1961 bola navrhnutá systematická klasifikácia enzýmov na 6 skupinách. Názvy enzýmov boli však veľmi dlhé a ťažké v výslovnosti, takže enzýmy sú obvyklé, aby sa nazývali s pomocou pracovných mien. Pracovný názov sa skladá z mena substrátu, ktorý je platný pre enzým a koniec "AZA". Napríklad, ak je látka laktóza laktóza, to znamená, že mliečny cukor, potom laktáza je enzým, ktorý ho konvertuje. Ak sacharóza (obyčajný cukor), potom enzým, ktorý je rozdelený, je cukor. Preto sa enzýmy, ktoré rozdelia proteíny sa nazývajú proteináza.

KapitolaIV..3.

Enzýmy

Výmena tela v tele môže byť definovaná ako sada všetkých chemických transformácií, ktoré sú podrobené zlúčeninám, ktoré prichádzajú zvonku. Tieto transformácie zahŕňajú všetky známe typy chemických reakcií: intermolekulový prenos funkčných skupín, hydrolytického a nehydrolytického štiepenia chemických väzieb, intramolekulárnej úpravy, neoplazmy chemických väzieb a redoxných reakcií. Takéto reakcie sa vyskytujú v tele s extrémne vysokou rýchlosťou len v prítomnosti katalyzátorov. Všetky biologické katalyzátory sú proteínové látky a nesú mená enzýmy (ďalej len f) alebo enzýmy (e).

Enzýmy nie sú zložkami reakcií, ale len urýchľujú dosiahnutie rovnováhy zvyšuje rýchlosť priamej aj reverznej transformácie. Zrýchlenie reakcie dochádza v dôsledku poklesu aktivačnej energie - energetickej bariéry, ktorá oddeľuje jeden stav systému (počiatočná chemická zlúčenina) z druhého (reakčný produkt).

Enzýmy urýchľujú rôzne reakcie v tele. Takže celkom jednoduché z hľadiska tradičnej chémie, reakcia vody štiepenia z koalickej kyseliny s tvorbou CO 2 vyžaduje účasť enzýmu, pretože Bez nej pokračuje príliš pomaly na reguláciu pH krvi. Vďaka katalytickému účinku enzýmov v tele, je možné prúdiť takéto reakcie, ktoré by boli kričal bez katalyzátora v stovkách a tisíckrátoch pomalšie.

Vlastnosti enzýmov

1. Vplyv na rýchlosť chemickej reakcie: Enzýmy zvyšujú rýchlosť chemickej reakcie, ale oni sami nie sú vynaložené.

Reakčná rýchlosť je zmena koncentrácie reakčných zložiek na jednotku času. Ak ide do priameho smeru, potom je koncentrácia reakčných látok proporcionálne, ak je v opaku úmerná koncentrácii reakčných produktov. Pomer sadzieb priamych a reverzných reakcií sa nazýva rovnovážna konštanta. Enzýmy nemôžu zmeniť hodnoty rovnováhy konštantu, ale stav rovnováhy v prítomnosti enzýmov je rýchlejšie.

2. Špecifickosť pôsobenia enzýmov. V bunkách tela prúdi 2-3 tisíc reakcií, z ktorých každý je katalyzovaný určitým enzýmom. Špecifickosť enzýmovej akcie je schopnosť urýchliť tok jednej definitívnej reakcie, bez toho, aby ovplyvnili rýchlosť zvyšku, dokonca aj veľmi podobná.

Rozlišovať:

Absolútny - keď f katalyzuje iba jednu definitívnu reakciu ( argíny. - rozdelenie arginínu)

Relatívny (Špeciálne špeciály) - F katalyzuje určitú triedu reakcií (napr. Hydrolytické rozdelenie) alebo reakciu s účasťou určitej triedy látok.

Špecifickosť enzýmov je spôsobená ich jedinečnou aminokyselinovou sekvenciou, z ktorej závislá konformácia aktívneho centra interakcie so zložkami reakcie.

Látka, ktorej chemická transformácia je katalyzovaná enzýmom substrát ( S. ) .

3. Činnosť enzýmov je schopnosť urýchliť rýchlosť reakcie v rôznych stupňoch. Činnosť je vyjadrená:

1) Medzinárodné jednotky činnosti - (Me) počet enzýmov katalyzuje konverziu 1 mikrónového substrátu počas 1 minúty.

2) Rattals (CAT) - Množstvo katalyzátora (enzým), ktorý je schopný konvertovať 1 mol substrátu po dobu 1 s.

3) Špecifická aktivita - počet jednotiek aktivity (ktorýkoľvek z vyššie uvedených) v študovanej vzorke na celkovú hmotnosť proteínu v tejto vzorke.

4) Menej často používajú molárnu aktivitu - počet molekúl substrátu sa otočil jedným molekulou enzýmu za minútu.

Aktivita závisí ako prvý od teploty . Najväčšia aktivita jedného alebo iného enzýmu sa prejavuje pri optimálnej teplote. Pre živý organizmus je táto hodnota do +37,0 - +39.0° C, v závislosti od typu zvieraťa. S poklesom teploty sa blownský pohyb spomaľuje, rýchlosť difúzie sa znižuje, a preto spomaľuje proces tvorby komplexu medzi enzýmom a reakčnými zložkami (substrátmi). V prípade zvýšenia teploty nad +40 - +50° S molekulou enzýmu, ktorý je proteín, vystavený procesu denaturácie. V rovnakej dobe, rýchlosť chemickej reakcie sa výrazne znižuje (obr. 4.3.1.).

Činnosť enzýmu závislá od pH prostredie . Pre väčšinu z nich existuje určitá optimálna hodnota pH, v ktorej je ich činnosť maximálna. Vzhľadom k tomu, že bunka obsahuje stovky enzýmov a pre každý z nich existujú vlastné limity pH, zmena pH je jedným z dôležitých faktorov regulácie enzymatickej aktivity. Takže v dôsledku jedného chemického systému, s účasťou určitého enzýmového pH, je veľkoobchod, ktorý leží v plodine 7,0 - 7,2, tvorí produkt, ktorý je kyselina. Zároveň je hodnota pH posunutá na 5,5 - 6.0 regiónu. Aktivita enzýmu ostro znižuje, rýchlosť tvorby sa vyrába, ale druhý enzým sa aktivuje, pre ktorý sú tieto hodnoty pH optimálne a produkt prvej reakcie je podrobený ďalšej chemickej transformácii. (Ďalší príklad pepsínu a trypsínu).

Chemické prírodné enzýmy. Štruktúra enzýmu. Aktívne a celkom

Všetky enzýmy sú proteíny s molekulovou hmotnosťou 15 000 až niekoľko miliónov áno. Chemická štruktúra sa rozlišuje jednoduchý enzýmy (pozostávajú len z AK) a sofistikovaný Enzýmy (majú non-zvláštnú časť alebo protetickú skupinu). Proteínová časť sa nazýva - apoferap A ne-pracovník, ak je pripojený kovalentne s apchermentom, sa nazýva koherentný A ak je spojenie nečlenom (iónový, vodík) - cofaktor . Funkcie Obľúbenej skupiny sú nasledovné: Účasť na akte katalýzy, realizácia kontaktu medzi enzýmom a substrátom, stabilizáciou enzýmovej molekuly v priestore.

Anorganické látky zinku, medi, draslíka, horčíka, vápnika, železa, molybdénu sa zvyčajne vykonávajú ako kofaktor.

Je možné považovať za neoddeliteľnú súčasť molekuly enzýmu. Sú to organické látky, medzi ktorými rozlišuje: nukleotidy ( ATF, Umatď.), vitamíny alebo ich deriváty ( TDF. - od thoamine ( V 1), From - Z riboflaviny ( Na 2), coenzým A. - od kyseliny pantoténovej ( V 3), Vyššie, atď.) A tetrapyrolové šošovky sú lemy.

V procese katalýzy reakcie na kontakt so substrátom vstupuje celá molekula enzýmu, ale určitá oblasť, ktorá sa nazýva aktívne centrum. Táto zóna molekuly nie je pozostávať zo sekvencie aminokyselín a je vytvorená pri otáčaní proteínovej molekuly v terciárnej štruktúre. Samostatné časti aminokyselín sa prichádzajú bližšie k sebe, tvoria špecifickú konfiguráciu aktívneho centra. Dôležitým rysom štruktúry aktívneho centra je jeho povrchový komplementárny povrch substrátu, t.j. Zvyšky AK tejto enzýmovej zóny sú schopné vstúpiť do chemickej interakcie s určitými skupinami substrátu. Si dokáže predstaviť enzým Active Center sa zhoduje so štruktúrou substrátu ako kľúčom a zámkom.

V aktívne centrum Rozlišovať dva zóny: centrum pre viazaniezodpovedný za pripútanosť substrátu a katalytické centrumzodpovedný za chemickú transformáciu substrátu. Katalytické centrum väčšiny enzýmov zahŕňa takýto AK ako sivá, CIS, GIS, TIR, Liz. Komplexné enzýmy v katalytickom centre majú kofaktor alebo koenzým.

Okrem aktívneho centra je rad enzýmov vybavený regulačným (alto-bunkovým) centrom. S touto enzýmovou zónou interagujú látky ovplyvňujú jeho katalytickú aktivitu.

Mechanizmus účinku enzýmov

Akt katalýzy sa skladá z troch po sebe nasledujúcich etáp.

1. Vzdelávanie Enzyme-Substrát komplex pri interakcii cez aktívne centrum.

2. Väzba substrátu dochádza v niekoľkých bodoch aktívneho centra, čo vedie k zmene štruktúry substrátu, jeho deformácie v dôsledku zmeny viazacej energie v molekule. Toto je druhá etapa a nazýva sa aktivácia substrátu. V tomto prípade existuje určitá chemická modifikácia substrátu a zmení ho na nový produkt alebo produkty.

3. V dôsledku takejto transformácie, nová látka (produkt) stráca schopnosť držať sa v aktívnom stredu enzýmu a enzýmového substrátu, alebo skôr, komplex enzýmového produktu je disociovaný (dezintegračný).

Typy katalytických reakcií:

A + E \u003d AE \u003d BE \u003d E + B

A + B + E \u003d AE + B \u003d ABE \u003d AB + E

AB + E \u003d ABE \u003d A + B + E, kde E-enzým, A a B - substráty alebo reakčné produkty.

Enzymatické efekty - látky, ktoré menia rýchlosť enzymatickej katalýzy a reguláciu tohto metabolizmu. Medzi nimi sa rozlišujú inhibítory - pomalšia rýchlosť reakcie a aktivátory - Zrýchlenie enzymatickej reakcie.

V závislosti od brzdného mechanizmu rozlišujú konkurenčné a nekonkurenčné inhibítory. Štruktúra konkurenčnej molekuly inhibítora je podobná štruktúre substrátu a zhoduje sa s povrchom aktívneho centra ako kľúč s zámkom (alebo takmer zhoduje). Stupeň tejto podobnosti môže byť dokonca vyšší ako so substrátom.

Ak A + E \u003d AE \u003d BE \u003d E + B, THI + E \u003d YE¹

Koncentrácia enzýmu schopného katalýzy sa zníži a rýchlosť tvorby reakčných produktov prudko klesá (obr. 4.3.2.).

Ako konkurenčné inhibítory existuje veľký počet chemikálií endogénneho a exogénneho pôvodu (t.j. xenobiotiká), čo vedie k telu. Endogénne látky sú metabolické regulátory a nazývajú sa antimetabolický. Mnohé z nich sa používajú pri liečbe onkologických a mikrobiálnych ochorení, Tc. Inhibujú kľúčové metaboliky mikroorganizmov (sulfónamidov) a nádorových buniek. S prebytkom substrátu a nízkej koncentrácie konkurenčného inhibítora sa jeho účinok zruší.

Druhý typ inhibítorov je nekonkurenčný. Interagujú s enzýmom mimo aktívneho centra a nadbytok substrátu nemá vplyv na ich inhibičné schopnosti, ako v prípade konkurenčných inhibítorov. Tieto inhibítory interagujú alebo s určitými enzýmovými skupinami (ťažké kovy sú spojené s tiolovými skupinami cis) alebo najčastejšie regulačné centrum, čo znižuje väzbovú schopnosť aktívneho centra. Samotný inhibičný proces je úplný alebo čiastočný potlačenie enzýmovej aktivity pri zachovaní jeho primárnej a priestorovej štruktúry.

Existujú aj reverzibilná a ireverzibilná inhibícia. Ireverzibilné inhibítory inaktivujú enzým, čím sa vytvárajú chemickú väzbu s jeho AK alebo inými zložkami. To je zvyčajne kovalentné spojenie s jedným z častí aktívneho centra. Takýto komplex prakticky nezahŕňa fyziologické podmienky. V inom prípade inhibítor narúša konformačnú štruktúru enzýmovej molekuly - spôsobuje jeho denaturáciu.

Účinok reverzibilných inhibítorov sa môže odstrániť, keď je substrát opätovný alebo pod pôsobením látok, ktoré menia chemickú štruktúru inhibítora. Súťažné a nekonkurenčné inhibítory sú vo väčšine prípadov reverzibilné.

Okrem inhibítorov je známych viac enzymatických katalýzových aktivátorov. Oni sú:

1) chráňte molekulu enzýmu z inaktivujúcich účinkov, \\ t

2) tvoria komplex so substrátom, ktorý je aktívnejší s aktívnym centrom F,

3) interakcia s enzýmom, ktorý má kvartérovú štruktúru, odpojte svoje podjednotky a tým otvorí prístup k substrátu do aktívneho centra.

Distribúcia enzýmov v tele

Enzýmy zapojené do syntézy proteínov, nukleových kyselín a enzýmy energetickej výmeny sú prítomné vo všetkých bunkách organizmu. Ale bunky, ktoré vykonávajú špeciálne funkcie obsahujú a špeciálne enzýmy. Takže bunky isletov Langerhans v pankrease obsahujú enzýmy, katalyzujú syntézu inzulínových hormónov a glukagónu. Enzýmy zvláštne len bunkami niektorých orgánov sa vzťahujú na organoosofické: Arginázy a urokinza - pečeň, abest fosfatáza - prostata. Zmenou koncentrácie takýchto enzýmov v krvi, posúdiť prítomnosť patológií v týchto orgánoch.

V bunke sú individuálne enzýmy distribuované v celej cytoplazme, iné sú zabudované do mitochondriálnych membrán a endoplazmatického retikulu, takýchto enzýmov dopĺňa, \\ t ktoré sa vyskytujú určité, úzko súvisiace štádiá metabolizmu.

Mnohé enzýmy sa vytvárajú v bunkách a vylučuje sa do anatomickej dutiny v inaktívnom stave - to je profrovaný. Často sú proteolytické enzýmy (delitačné proteíny) vytvorené vo forme profitovanej. Potom, pod vplyvom pH alebo iných enzýmov a substrátov, ich chemická modifikácia dochádza a aktívne centrum sa stane cenovo dostupným pre substráty.

Tam sú tiež izoenzýmy - enzýmy, ktoré sa líšia v molekulárnej štruktúre, ale vykonávajú rovnakú funkciu.

Nomenklatúra a klasifikácia enzýmov

Názov enzýmu je vytvorený z nasledujúcich častí:

1. názov substrátu, s ktorým interaguje

2. charakter katalyzovanej reakcie

3. názov triedy enzýmov (ale je voliteľný)

4. Sufifix -a

piruvat - Decarboxyl - AZA, sukcinát - dehydrogén - AZA

Keďže poradie 3 tisíc enzýmov musí byť klasifikované. V súčasnosti sa prijíma medzinárodná klasifikácia enzýmov, ktorá je založená na type katalyzovanej reakcie. Pridelenie 6 tried, ktoré sú zase rozdelené na rad podtried (v tejto knihe, len selektívne prezentované):

1. Oxidoreduktase. Katalizovať redox reakcie. Sú rozdelené do 17 podtriedy. Všetky enzýmy obsahujú non-kuraciu časť vo forme lemových alebo vitamínov derivátov v 2, v 5. Podklad podrobený oxidácii pôsobí ako darcom vodíka.

1.1. Dehydrogenázy sa štiepia z jedného substrátu vodíka a prenesú sa do iných substrátov. Coenyference nad, NADF, FAD, FMN. Prijímajú sa na sebe vodík aliepkuje enzýmom. Zapnutie obnoveného formulára (NADP, NAPFN, FADN) a preneste na iný komplex enzým-substrát, kde je uvedený.

1.2. Oxidázy - katalyzuje prenos vodíka na kyslík na tvorbu vody alebo H202. F. CYTOCHROMOCYCIDAZ respiračný reťazec.

RH + NAD H + O 2 \u003d ROH + NAD + H20

1.3. Monoxidáza - cytochróm p450. V jej štruktúre, klenot a flavoproteid. Hydroxyláty lipofilné xenobiotiká (podľa vyššie opísaného mechanizmu).

1.4. Peroxidáza a kataláza - Katalyzovať rozklad peroxidu, ktorý je vytvorený počas metabolických reakcií.

1.5. Oxygenáza - katalyzované reakcie kyslíka na substrát.

2. Prevod - Katalyzovať prenos rôznych radikálov z molekuly darcu na molekulu vodiča.

ALE ale + E + B \u003d E ale + A + B \u003d E + IN ale + A.

2.1. Metyltransferáza (CH3-).

2.2.ckarboxyl a karbamoyltransferáza.

2.2. Acyltransferáza - koenzým A (prenos acylovej skupiny -R-c \u003d o).

Príklad: Syntéza acetylcholínu Neurotiator (pozri "Výmena proteínu").

2.3. Hexozilransferáza - katalyzuje prenos glykozylových zvyškov.

Príklad: Štiepenie molekuly glukózy z glykogénu pod akciou fosforyláza.

2.4. Aminotransferáza - Prenos aminoskupín

R 1-CO-R2 + R1 - CH - Nh 3 - R2 \u003d R 1 - CH - Nh 3 - R 2 + R 1-R2

Zohrávajú dôležitú úlohu pri otáčaní AK. Celkový koherentný je pyridoxálny fosfát.

Príklad: alaninotransferázu (ALAT): Piruvat + glutamát \u003d Alanín + alfa Ketoglutarata (pozri "Exchange Exchange").

2.5. FosfotransFeréza (kináza) - katalyzuje prenos zvyšku kyseliny fosforečnej. Vo väčšine prípadov je fosfátový darca ATP. V procese rozdelenia glukózy sú hlavne zapojené enzýmy tejto triedy.

Príklad: Hexo (gluko) kináza.

3. Hydroláza - katalyzovať reakcie hydrolýzy, t.j. Rozdelenie látok s pripútanosťou na mieste lámania vodnej väzby. Táto trieda zahŕňa prevažne tráviace enzýmy, sú jednou zložkou (neobmedzujú neziskovú časť)

R1-R2 + H20 \u003d R1H + R2OH

3.1. Esterase - rozdelené základné pripojenia. Jedná sa o veľkú podtriedou enzýmov katalyzujúcich hydrolýzu thico estery, fosfooru.
Príklad: NH2).

Príklad: argíny. (cyklus močoviny).

4.Liaz - Katalyzovať reakcie štiepenia molekúl bez spájania vody. Tieto enzýmy majú netupelnú časť vo forme tiaminpyriefosfátu (v 1) a pyridoxalfosfátom (v 6).

4.1. Komunikačné lláce C-S. Zvyčajne sa nazývajú dekarboxyláza.

Príklad: piruvatdekarboxyláza.

5.ISOMERASE - Katalyze izomerizačné reakcie.

Príklad: fosfopopenozoizomerasis, Pentosofosfatisomezaza(enzýmy neoxidačnej vetvy pentosofosfátovej dráhy).

6.digáza Katalizovať reakcie syntézy zložitejších látok z jednoduchých. Takéto reakcie idú s nákladmi ATP. Názov takýchto enzýmov pridá "syntetáza".

Literatúra pre kapitoluIV .3.

1. HISHEVSKY A. SH., TERSIDOV O. A. Biochémia pre lekára // Ekaterinburg: Ural Worker, 1994, 384 p.;

2. Knorre D. G., Miazina S. D. Biologická chémia. - M.: Vyššie. SHK. 1998, 479 p.;

3. Filipovič YU. B., Egorova T. A., Sevastyanova G. A. Workshop na všeobecnej biochémii // M.: Životné prostredie, 1982, 311c.;

4. Leninger A. Biochémia. Molekulárne základne konštrukcie a funkcie bunky // m.: Mir, 1974, 956 s.;

5. Práca L.M. Biochemistry Workshop // Rostov-on Don: Phoenix, 1999, 540 p.

Enzýmy alebo enzýmy (z lat. Fermentum - beh) - zvyčajne proteínové molekuly alebo molekuly RNA (ribosimes) alebo ich komplexy, urýchľujúce (katalyzujúce) chemické reakcie v živých organizmoch bez vystavenia akýchkoľvek zmien. Látky, ktoré majú podobný účinok, existujú v neživom charaktere a nazývajú sa proti škodlivému softvéru.

Enzymatická aktivita môže byť regulovaná aktivátormi a inhibítormi (aktivátory - zvyšovanie inhibítorov - nižšie chemické reakcie).

Podmienky "enzým" a "enzým" sa už dlho používajú ako synonymá. Veda enzýmov sa nazýva enzymológia.

Vitálna aktivita akéhokoľvek orgánu nie je možná bez účasti enzýmov. Enzymatická katalýza urýchľuje prechod všetkých biochemických reakcií v tele a poskytuje teda fenomén života. Bez prítomnosti enzýmov počas biochemických reakcií nebudú žiadne štiepenie potravín pre päť hlavných zlúčenín: sacharidy, tuky, proteíny, vitamíny a stopové prvky - jedlo zostanú zbytočné pre telo. Tak, bez enzýmov, život sa spomaľuje.

1. stimulovať proces trávenia a nasávania potravín;
2. aktivovať metabolizmus, prispievať k odstráneniu mŕtvych buniek z tela;
3. regulovať osmotický tlak, normalizuje hodnotu pH rôznych médií;
4. poskytovať metabolizmus, podporuje schopnosť tela odolávať zápalové procesy;
5. zlepšiť schopnosť imunity a tela samoľúbeniu a samoreguláciu;
6. prispievajú k detoxikácii tela, čistiť lymfu a krv.

Potreba enzýmov pre zdravé fungovanie tela
Väčšina vedcov je v súčasnosti presvedčená, že takmer všetky choroby sú spôsobené absenciou alebo nedostatočným počtom enzýmov v tele. Lekárske štúdie ukazujú, že porušovanie procesu rozvojových enzýmov v tele sú spôsobené genetickými faktormi.

Najmä takáto spoločná choroba je teraz spôsobená diabetom, vzhľadom na to, že pankreas nestačí alebo nevytvára inzulínový enzým. Leukémia a iné druhy rakoviny sú spôsobené absenciou alebo slabosťou enzymatických bariér v tele. Tieto skutočnosti sa postupne potvrdzujú vedeckým výskumom. Možno povedať, že ak má telo potrebný počet enzýmov v tele - tam nebude sto chorôb.

S vekom, pretože ľudské telo súhlasí, výroba enzýmov sa znižuje. Telo začína zažiť svoju nevýhodu, ktorá sa odráža v toku metabolických procesov, účinnosť trávenia a absorpcie živín znižuje, je ťažšie ovplyvniť telo s liekmi, pretože sú absorbované dostatočne a spôsobujú viac vedľajších účinkov. Dodatočný príjem veľkého počtu enzýmov do tela bude kompenzovať ich nevýhodu a všetky dôsledky.

Takže dostatočný počet enzýmov v tele je nevyhnutným predpokladom pre jeho zdravý stav. Mnohé choroby sú spôsobené nedostatočnými rozvojovými enzýmami, ktoré porušujú rovnováhu metabolizmu v tele. Ak poskytnete okrem prirodzeného rozvoja enzýmov, ich príchod sa očakáva, potom to bude najrýchlejší a najlepší spôsob liečby chorôb.

Ľudské telo existuje na úkor neustáleho vplyvu enzýmov. Napríklad v procese štiepenia, s pomocou enzýmov (enzýmy), reakcie potravinového rozkladu sú reakcie pre živiny - proteíny, tuky, sacharidy, vitamíny a stopové prvky; S ich pomocou sa absorbuje do krvi a šíri sa na všetky orgány. Vzhľadom k tomu, naše svaly a kosti, všetky orgány a systémy sa živia, získajú energiu a vykonávajú funkcie potrebné na udržanie tela v zdravom, aktívnom stave.

Nielen ľudské telo, ale aj všetky živé, medzi oblohou a Zemou, existuje na úkor biochemických reakcií uskutočňovaných enzýmmi. Enzým je zdrojom života a zdravia akéhokoľvek živého organizmu.

Úloha enzýmov pri zachovaní životne dôležitých aktivít tela je v jeho dôležitosti úžasná.

Prítomnosť enzýmov a existencia všetkých živých vecí - neoddeliteľných konceptov. Ak množstvo enzýmu nestačí na udržanie života - to znamená smrť. Vzhľad zelených listov na stromoch na jar, svetlo fimefly, akýkoľvek akt života ľudského tela (či už dostávame jedlo, prejdite pozdĺž ulice, spevu, smiech alebo plaču) - všetky tieto procesy sú poskytované Biochemické reakcie a nie sú možné bez povinnej účasti enzýmov.

Od prvého dňa koncepcie dieťaťa, enzýmy začnú plniť svoju úlohu. StrmedoZoa sa nebude môcť dostať do vajíčka, ak mu chýba špeciálny enzým na rozpustenie bunkovej steny vajíčka na implementáciu procesu hnojenia.

Všetky potraviny spotrebované USA prechádzajú procesom štiepenia komplexu do jednoduchých prvkov v gastrointestinálnom trakte pod vplyvom tráviacich enzýmov. Iba potom tieto výživové prvky sa môžu dostať do krvi a šíriť všetky orgány a tkanivá. Snažte sa žuť kúsok chleba na 2-3 minúty, budete cítiť, ako sa postupne stáva sladkým - to je preto, že pod vplyvom enzýmov obsiahnutých v slinách je škrob rozdelený a sladká maltóza sa uvoľní.

S pomocou enzýmov v tele, nielen proces rozdeľovacích látok, ale aj ich syntézu. Syntéza aminokyselín v proteínových molekulách - hlavného stavebného materiálu pre svalové bunky, vlasy atď. Alebo konverzia glukózy do glykogénu, ktorá je odložená do pečene a v prípade nedostatku energie S pomocou rovnakých enzýmov opäť rozdelil do glukózových molekúl, čo poskytuje rýchle energetické emisie v tele.

Proces obnovy pokožky je tiež spôsobený enzýmami zapojenými do metabolických procesov. Ak sú enzýmy špecifické pre tento proces dostatočné, koža bude ponuka, lesklá a elastická. Keď sa deficit enzýmu, koža sa suchá, peeling, pomalý.

V ľudskom tele je asi 4000 rôznych typov enzýmov. Tisíce biochemických reakcií sa vyskytujú v ňom, ktoré v komplexe môžu byť porovnateľné s veľkou chemickou rastlinou. Všetky tieto chemické reakcie si však vyžadujú enzymatickú katalýzu, inak, ak nie sú alebo netesia veľmi pomaly. Každý enzým sa podieľa na jednej chemickej reakcii. Niektoré z enzýmov nie je možné syntetizovať telom. Ak existuje nedostatok akýchkoľvek enzýmov v tele, potom hrozí nebezpečenstvo vývoja ochorenia alebo vzniku prednastaveného stavu, ktorý sa skôr alebo neskôr prejavuje v chorobe.

Preto, ak chcete udržať svoju mládež, krásu a zdravie po mnoho rokov, je potrebné poskytnúť obsah v tele dostatočného počtu enzýmov. A ak je ich úroveň nízka, potom hlavným zdrojom ich dopĺňania je denný príjem vo forme bioaktívnych prísad.

Skupiny ľudí, najmä tých, ktorí potrebujú ďalšie zdroje enzýmov
Zvážte, ktoré skupiny ľudí obzvlášť potrebujú ďalšie enzýmy.

Tí, ktorí chcú zlepšiť svoju fyzickú formu, posilniť zdravie alebo obnoviť po chorobe.

Ľudia so oslabenou imunitou, často náchylné na infekcie.

Tí, ktorí zažívajú konštantnú únavu, sa sťažujú na nedostatok energie, častého slabosti.

Predčasne starnutie, slabý ľudia.

Ľudí trpiacich chronickými chorobami.

Oncoboles s rôznymi druhmi rakoviny, v pred- a pooperačnom období.

Ľudí trpiacich chorobami pečene.

Ľudia preferujú mäsové jedlo.

Ľudia náchylné na neurasthenia a iných neuropsychiatrických ochorení.

Ľudí trpiacich sexuálnou dysfunkciou.

Ženy v prenatálnom a poštovom období.

Ľudí so zhoršenými funkciami trávenia.

Vegetariáni (výživové doplnky prispejú k stabilite bunky).

Ľudia s nedostatočnou postavou na zlepšenie fyzickej formy (nadváha a obezita, nedostatočná hmotnosť).

Ľudí s porušovaním a obmedzeniami v pohybe.

Deti v období intenzívneho rastu (pretože moderné deti väčšina z nich takmer nepoužívajú produkty obsahujúce tráviace enzýmy - lipázy, amylázu a proteázu; a to je jedna z hlavných príčin dieťaťa obezity, časté alergie, zápchy, zvýšená únava).

Starší pacienti (s vekom schopnosti tela produkovať vlastné enzýmy klesá, množstvo enzýmu, ktorý stimuluje "inventár" proces v tele je znížená, čo je dôvod, prečo je spotreba ďalších enzýmov pre nich dlhú životnosť).

Pacienti s inštalovanou dysfunkciou enzýmu (pretože ich vlastné rezervy enzýmov sú vyčerpané, obzvlášť potrebujú ďalší príjem enzýmov).

Športovci obzvlášť potrebujú veľký počet ďalších enzýmov, pretože vďaka intenzívnej fyzickej námahe vo svojom tele existuje zrýchlený metabolizmus, čo znamená, že spotreba zásob enzýmov sa tiež dôrazne vyskytuje (môže byť odobratý so spaľovaním sviečok z dvoch koncov).

Enzýmy, komplex enzýmu-substrát a aktivačná energia

Najdôležitejšou funkciou proteínov je katalytická, vykonáva určitú triedu proteínov - enzýmy. V tele odhalila viac ako 2000 enzýmov. Enzýmy sú biologické proteínové katalyzátory, ktoré významne urýchľujú biochemické reakcie. Takže enzymatická reakcia nastáva 100-1000 krát rýchlejšie ako bez enzýmov. Mnohé vlastnosti sa líšia od katalyzátorov používaných v chémii. Enzýmy urýchľujú reakcie za normálnych podmienok, na rozdiel od chemických katalyzátorov.

V tele človeka a zvierat v niekoľkých sekundách existuje komplexná sekvencia reakcií, pre ktoré sa vyžaduje použitie bežných chemických katalyzátorov, je potrebný dlhý čas (dni, týždne alebo dokonca mesiace). Na rozdiel od reakcií bez enzýmov sa vedľajšie produkty nevytvárajú vo fermentovaní (koniec konečného produktu je takmer 100%). V procese transformácií nie sú enzýmy zničené, preto je malé množstvo schopné katalyzovať chemické reakcie veľkého počtu látok. Všetky enzýmy sú proteíny a majú charakteristické vlastnosti (citlivosť na zmeny pH média, denaturácia pri vysokých teplotách atď.).

Chemické prírodné enzýmy sú rozdelené do jednozložkový (jednoduché) a dvojzložkový (sofistikovaný) .

Jednotná (jednoduchá)

Jednozborové enzýmy sa skladajú len z proteínov. Je to väčšinou enzýmy, ktoré vykonávajú reakcie hydrolýzy (pepsín, trypsín, amyláza, papain atď.).

Dvojzložkový (sofistikovaný)

Na rozdiel od jednoduchých komplexných enzýmov obsahujú neexekinálovú časť - zložka s nízkou molekulovou hmotnosťou. Proteínová časť sa nazýva apopenimeň (Enzýmový nosič), Non-Viran - cofeRement. (aktívna alebo protetická skupina). Ne-organické látky enzýmov môžu byť reprezentované buď organickými látkami (napríklad vitamínové deriváty, vyššie, NADF, Uridinov, cytidyl nukleotidy, flavín) alebo anorganické (napríklad atómy kovov - železo, horčík, kobalt, meď, Zinok, molybdén atď.).

Nie všetky potrebné koecons môžu byť syntetizované organizmami, a preto musia prísť s jedlom. Nedostatok vitamínov v ľudských a živočíšnych potravinách slúži príčinou straty alebo znížiť aktivitu týchto enzýmov, ktoré vstupujú. Na rozdiel od proteínovej časti sú organické a anorganické kohelát veľmi odolné voči nepriaznivým podmienkam (vysoké alebo nízke teploty, žiarenie atď.) A môžu byť oddelené od apoffortinu.

Enzýmy sú charakterizované vysokou špecificitou: môžu byť konvertované iba zodpovedajúce substráty a katalyzovať iba určité reakcie rovnakého typu. Určuje jeho proteínový komponent, ale nie všetky jeho molekuly, ale len jej malý pozemok - aktívne centrum . Štruktúra spĺňa chemickú štruktúru látok, ktoré reagujú. Na enzýmy sa charakterizuje priestorová korešpondencia medzi substrátom a aktívnym centrom. Zapadajú sa ako kľúčový zámok. Aktívne centrá môžu byť trochu v rovnakej enzýmovej molekule. Active centrum, to znamená, že miesto spojenia s inými molekulami nie je len v enzýmoch, ale v niektorých iných proteínoch (klenot v aktívnych centrách myoglobínu a hemoglobínu). Enzymatické reakcie vo forme po sebe idúcich krokov - od niekoľkých do desiatok.

Aktivita komplexných enzýmov sa prejavuje len vtedy, keď proteínová časť sa pripája k neopúšťaniu. Ich činnosť sa prejavuje len za určitých podmienok: teplota, tlak, pH média atď. Enzýmy rôznych organizmov sú najaktívnejšie pri teplotách, na ktoré sú tieto tvory prispôsobené.

Komplex enzýmového substrátu

Spojenie substrátu s enzýmovou formou enzým-substrát komplexu.

Zároveň sa mení nielen svoju vlastnú konformáciu a konformáciu substrátu. Enzymatické reakcie môžu byť inhibované vlastnými reakčnými produktmi - pri akumulovaných produktoch sa reakčná rýchlosť zníži. Ak sú reakčné produkty malé, enzým sa aktivuje.

Látky prenikajúce do oblasti aktívneho centra a blokovania katalytických skupín enzýmov sa nazývajú inhibítory (z lat. inhibičný - Zariadenie, zastavenie). Enzýmová aktivita znižuje ióny ťažkých kovov (olovo, ortuť atď.).

Enzýmy znižujú aktivačnú energiu, to znamená, že hladina energie potrebná na dosiahnutie reaktivity molekúl.

Aktivačná energia

Aktivačná energia - Toto je energia, ktorá sa spotrebuje na rozbitie určitého spojenia pre chemickú interakciu dvoch zlúčenín. Enzýmy majú určité usporiadanie v bunke a telese ako celku. V klietke sú enzýmy obsiahnuté vo svojich určitých častiach. Mnohé z nich sú spojené s bunkovými membránami alebo jednotlivými organelmi: mitochondria, plastové, atď.

Biosyntéza enzýmov organizmov sú schopné prispôsobiť sa. To vám umožní udržiavať relatívne trvalé zloženie s významnými zmenami v podmienkach prostredia a čiastočne modifikovať enzýmy v reakcii na takéto zmeny. Vplyv rôznych biologicky účinných látok - hormónov, liečiv, stimulačných látok rastlín, jedov, atď. - Je to, že môžu stimulovať alebo potlačiť jeden alebo iný enzymatický proces.

Niektoré enzýmy sa zúčastňujú aktívnej transportu látok cez membrány.

Pre názvy väčšiny enzýmov charakterizovaných príponou -. Pridáva k názvu substrátu, s ktorým enzým interaguje. Napríklad, hydroláza - katalyzovať reakcie štiepenia komplexných zlúčenín na monoméry v dôsledku pridania molekuly vody v mieste chemickej väzby proteínových molekúl, polysacharidov, tukov; oxidunse - urýchliť redoxné reakcie (prenos elektrónov alebo protónov); izomerase- prispievať k vnútornej molekulárnej reštrukturalizácii (izomerizácia), transformácii izomérov atď.